阿尔茨海默病(AD)是引起老年痴呆最常见的一种神经退行性疾病。tau蛋白和β-淀粉样蛋白(Aβ)(1-42)的错误折叠和积聚引起进行性神经元丢失。目前观点认为，AD主要的生物学标志tau蛋白和Aβ能够反映其病理特征，即反映神经元外神经元纤维缠结和神经元内老年斑的沉积。自噬是一种高度保守的溶酶体依赖性的降解程序，可以为机体供能、清理代谢废物、平衡免疫炎症反应等。笔者概述tau蛋白和Aβ在AD病理过程中的作用及自噬机制的研究现状。
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阿尔茨海默病(Alzheimer′s disease，AD)是一种以智力缓慢进行性丧失为特征的神经退行性疾病，是老年痴呆病中最常见的类型[1]，主要临床表现为认知功能障碍和记忆功能障碍等[2]。引起AD的发病机制非常复杂，到目前为止对于具体的发病机制尚不明确，研究方向主要有：(1)tau蛋白过度磷酸化组成了神经元纤维缠结(neurofibrillar tangles，NFTs)[3]；(2)与载脂蛋白E(apolipoprotein E，APOE4 )基因具有一定相关性，随着APOE4的不断增多，可以同APOE2或APOE3功能出现一定对抗；(3)β-淀粉样蛋白(β-amyloid，Aβ)异常可以导致患者蛋白成分中细胞膜的暴露，从而可致细胞死亡以及NFTs，其位置是在21号染色体。目前对于AD非遗传性发病机制的研究更有微生物感染机制、慢性接触环境毒素机制、慢性低氧影响启动子区域甲基化水平机制[4]。NFTs和神经元胞外高密度的以Aβ为主要成分的老年斑(senile plaque，SP)被认为是AD的主要病理过程[5]。tau蛋白和Aβ(1-42)[6]的错误折叠和积聚引起进行性神经元丢失。笔者概述tau蛋白和Aβ在AD的病理过程中的作用及其自噬机制。
