TPP1是一种重要的端粒保护蛋白，它与其他5个核心蛋白(POT1、TRF1、TRF2、TIN2、Rap1)通过一系列的相互作用，共同形成端粒保护蛋白复合体(shelterin)以维持端粒结构、功能的稳定性和完整性。近年来随着对TPP1研究的深入，其对端粒的保护机制以及对端粒酶活性的调节作用被进一步明确。此外，TPP1在肿瘤的发生、发展和治疗等过程中的作用也日益凸显。为了更好地理解和深入探讨TPP1与肿瘤的关系，我们就TPP1的结构、功能、及其与其它相关蛋白的作用以及与肿瘤特征相关性的研究进行综述。
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端粒(telomere)是位于真核生物细胞线性染色体末端的帽状结构，由端粒结合蛋白和6个简单的重复DNA序列(5′-TTAGGG-3′)串联组成，其主要功能是防止染色体降解、融合并稳定染色体末端，从而维持基因组的稳定性[1]。端粒结合蛋白又名端粒保护蛋白复合体(shelterin)，主要由TRF1(telomeric-repeat binding factor-1)、TRF2(telomeric-repeat binding factor-2)、POT1(protection of telomeres 1)、TIN2(TRF1-interacting nuclear protein 2)、Rap1(repressor activator protein 1)以及TPP1构成[2]。其中TRF1和TRF2可直接与双链DNA相连，二者通过TIN2架桥，同时结合TRF1和TRF2共同维持端粒结构；POT1可直接与端粒单链DNA结合，保护3′末端。此外，TIN2还能募集POT1在单链突出部分结合为复合物，保护染色体末端；TPP1则与TIN2和POT1连接[3]，既可以联合POT1保护端粒末端单链，又可以参与TRF1和TRF2共同保护端粒末端双链，在维护端粒结构的完整性和稳定性方面具有十分重要的作用。近年来，随着分子遗传学研究的不断深入，对TPP1有了长足的认识。本文就TPP1的结构、功能、蛋白质作用、及与肿瘤发生、发展关系的研究进展予以综述。
